來源：網絡 2023-09-19 14:14

清華大學生命科學院歐光朔實驗室在《The EMBO Journal》發(fā)表了題為“Global histone H2B degradation regulates insulin/IGF signaling-mediated nutrient stress”的研究文章，報道了組蛋白H2B系統(tǒng)性降解調控胰島素信號介導的營養(yǎng)應激。

歐光朔實驗室意外地發(fā)現(xiàn)在饑餓期間線蟲（Caenorhabditis elegans）中的組蛋白H2B會全面降解。歐光朔實驗室通過遺傳篩選識別出在饑餓動物中阻止H2B降解的泛素和與泛素相關酶的突變，確定賴氨酸31是染色質結合H2B泛素化和消除的關鍵殘基。在飲食充足的動物中，當胰島素/IGF信號減弱時，保留異常的核小體H2B增加了FOXO轉錄因子DAF-16與染色質的結合，生成有害于動物生存的非正?；虮磉_譜。這項工作還報道了泛素-蛋白酶體系統(tǒng)在人類細胞中調控染色體組蛋白的更新。在幼蟲發(fā)育過程中，表皮細胞在與上皮細胞融合后也會進行H2B更新。這些結果提示組蛋白系統(tǒng)性降解可能是控制表觀基因組動態(tài)變化的普遍機制。

論文的第一作者為清華大學博士后朱志文，現(xiàn)為蘇州大學基礎醫(yī)學與生物科學學院分子酶學研究所特聘副教授，通訊作者是歐光朔教授。清華大學鄧海騰、李寅青，北京生命科學研究所董夢秋，中國科學技術大學光壽紅等教授實驗室對本課題提供了幫助。本研究工作得到了清華-北大生命科學聯(lián)合中心、生物結構前沿中心、清華大學-IDG/麥戈文腦科學研究院、基金委和科技部等相關機構的經費資助。

圖：饑餓線蟲組蛋白H2B會全面降解

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網址: 組蛋白H2B系統(tǒng)性降解調控胰島素信號介導的營養(yǎng)應激的機理取得進展 http://m.u1s5d6.cn/newsview1532389.html