文章編號：005

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現(xiàn)在國內(nèi)開始流行高蛋白飲料，特別是澄清型的乳清蛋白飲料，這類產(chǎn)品在歐美市場較為常見，而國內(nèi)的乳清蛋白飲料多是固體飲料形式，相信國內(nèi)會出現(xiàn)越來越多的液體乳清蛋白飲料。這篇文檔屬于一篇技術(shù)報告，公開下載自US.Dairy官方網(wǎng)站，作者Kimberlee(K.J.) Burrington。

這篇文章介紹了乳清蛋白的性質(zhì)，對于開發(fā)乳清蛋白飲料等食品有相當(dāng)大的借鑒和參考價值。

國外流行蛋白飲料（左四：渾濁型；右三：澄清型）

食品和飲料制造商提高產(chǎn)品的蛋白質(zhì)含量是目前健康和保健產(chǎn)品發(fā)展趨勢的一部分。許多食品和飲料制造商選擇乳清蛋白作為新產(chǎn)品開發(fā)的蛋白質(zhì)來源。拓展這些原料的應(yīng)用擁有巨大的潛力，通過改良乳清的質(zhì)量和性能完全可能開發(fā)出更新的配方。

本報告匯總了在提高乳清蛋白原料熱穩(wěn)定性方面的最新研究動向，以幫助產(chǎn)品開發(fā)人員更廣泛地應(yīng)用乳清蛋白。根據(jù)《美國聯(lián)邦法規(guī)匯編》（Code of Federal Regulation，CFR）的定義，乳清是由牛奶或奶油生產(chǎn)奶酪的過程中分離凝乳塊后得到的液體物質(zhì)。牛奶中的蛋白質(zhì)大約有20%是乳清蛋白，乳清蛋白以液體的形式在奶酪生產(chǎn)過程中保留下來，繼而被加工成各種不同的原料。主要的乳清蛋白有β-乳球蛋白（β-lg）、α-乳清蛋白（α-lac）、牛血清白蛋白、免疫球蛋白和蛋白胨等。

每種乳清蛋白都具有特殊的物理性能，多種商用原料中都使用乳清蛋白，為種類繁多的食品增添風(fēng)味、改善質(zhì)構(gòu)，并增加營養(yǎng)。乳清蛋白之所以成為一種受青睞的營養(yǎng)配料，最為關(guān)鍵的原因在于其必需氨基酸含量，特別是支鏈氨基酸含量豐富。乳清蛋白配料的物理性質(zhì)，使他們在許多食品應(yīng)用中大顯身手。但是對于一些配方來說，乳清蛋白對熱的敏感性有可能具有挑戰(zhàn)性的問題。因此，在美國奶農(nóng)的資助和領(lǐng)導(dǎo)下成立乳品研究所（the Dariy Research Institute）支持了多種旨在提高乳清蛋白熱加工性能為目的的研究工作。

乳清蛋白的特性

1蛋白質(zhì)的組成

乳清蛋白包括乳清濃縮蛋白（WPC）和乳清分離蛋白（WPI），其蛋白質(zhì)含量一般為25%-90%。β-乳球蛋白和α-乳清蛋白是主要的乳清蛋白，占總蛋白質(zhì)的70%（見表1）。這兩種蛋白質(zhì)的特性決定了乳清蛋白原料的主要物理性能。

表1 乳清蛋白的組成

乳清蛋白

WPC %

WPI %

α-乳清蛋白

12-16

14-15

β-乳清蛋白

50-60

44-69

糖聚肽（GMP）

15-21

2-20

血清白蛋白

3-5

1-3

免疫球蛋白

5-8

2-3

乳鐵蛋白

＜1

-

乳清蛋白的功能性

2乳清蛋白的功能性

乳清蛋白是可為食品提供多種功能性的原料，在膠囊、水結(jié)合、溶解度、發(fā)泡、粘度以及乳化等方面發(fā)揮性能。在所有功能特性中，溶解度被認(rèn)為是最重要的，因為良好的溶解度是發(fā)揮其它所有功能特性所必需的的。蛋白質(zhì)的功能通過蛋白質(zhì)分子和溶劑（水）、鹽（離子）以及其它食品配料之間的相互作用表現(xiàn)出來。乳清蛋白的一個獨特功能是在較廣泛的pH值（pH2-9）范圍內(nèi)均具有良好的水溶性，這對許多飲料的應(yīng)用極為重要。對乳清蛋白來說，如何在加熱過程中保持其溶解度是一大挑戰(zhàn)。許多食品都需要以某種方式進(jìn)行熱處理，在加熱過程中乳清蛋白極易發(fā)生變性等變化。

3了解熱穩(wěn)定性和變性

熱穩(wěn)定性是保證蛋白質(zhì)在加熱過程中避免發(fā)生濁度過高、粘度增加、分離、沉淀或凝聚等不利變化的關(guān)鍵因素。β-乳球蛋白和α-乳清蛋白是決定乳清濃縮蛋白（WPC）和乳清分離蛋白（WPI）熱穩(wěn)定性的主要蛋白。乳清蛋白的熱變性涉及蛋白質(zhì)的解折疊以及隨后發(fā)生的蛋白凝聚，其中包含蛋白質(zhì)之間的相互作用，形成共價（不可逆）和非共價（可逆）的聚合物。

共價相互作用的一個例子是兩個β-lg分子間形成的二硫鍵。這可能緣于疏基氧化或疏基二硫鍵發(fā)生易位。乳清蛋白的熱聚合取決于溫度、離子強度（鹽的濃度）、離子源以及蛋白質(zhì)溶液的pH值等等。根據(jù)這些條件，蛋白質(zhì)會出現(xiàn)不同程度和不同類型的聚合形式。一般情況下，大而密集的聚合物會增加溶液的濁度，然而，較小以及線型聚合物會對溶液粘度產(chǎn)生極大的影響。但對濁度的增加影響最小。如果蛋白質(zhì)濃度足夠高，這些蛋白質(zhì)聚合物會形成一個渾濁或透明的膠凝網(wǎng)絡(luò)，當(dāng)鹽存在時，蛋白質(zhì)聚合物會增加（和氯化鈉等單價鹽相比，氯化鈣等二價鹽更容易導(dǎo)致蛋白質(zhì)聚合物的增加）。鹽會增加聚合，是由于鹽減少了蛋白質(zhì)之間的電荷排斥（類似于將兩塊磁鐵的N端靠攏時情況）或在蛋白質(zhì)之間形成了鹽橋。因上述兩種機制均涉及蛋白分子的靜電荷，所以當(dāng)pH值不同時，情況也隨之改變。乳清蛋白的聚合物容易出現(xiàn)在pH 4.8-5.3，即β-lg和α-lac的等電點范圍。該靜電相互作用可以解釋為β-lg的凈電荷和pH值之間的關(guān)系（見圖1）。食物的pH值大多在3到7之間。當(dāng)Ph值為3的時候，β-lg有一個非常高的正凈電荷，這說明溶液中的蛋白質(zhì)之間存在大量斥力。這些斥力會抑制蛋白質(zhì)之間的相互作用，甚至在受熱時也是如此——因此，當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)濃度高達(dá)7%時，仍可保持較好的熱穩(wěn)定性和透明度（濁度低）。一旦pH值上升到4，凈電荷減少，斥力也降低。這樣，由于蛋白質(zhì)之間的吸引力，即使在不加熱的狀態(tài)下，乳清蛋白溶液的濁度也會增加。在高于β-lg的變性溫度（78℃以上）進(jìn)行熱處理時，會發(fā)生蛋白質(zhì)的聚合和沉淀，除非添加其他配料來改善蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性。在pH值為5.2的等電點時，蛋白質(zhì)的凈電荷為0，此時蛋白質(zhì)間的相互作用位于其最高點。在該pH值狀態(tài)下，溶液中的蛋白質(zhì)極易沉淀下來。當(dāng)pH值上升到7的時候，蛋白質(zhì)的凈電荷轉(zhuǎn)為負(fù)數(shù)，但pH值為7時的負(fù)凈電荷接近于pH值為4.2時的正凈電荷。

商業(yè)化的熱穩(wěn)定性原料的應(yīng)用

當(dāng)今的技術(shù)已完全能滿足提高乳清蛋白配料熱穩(wěn)定性的需求。其中的一些技術(shù)已被用于商業(yè)化的原料。例如水解蛋白質(zhì)、調(diào)整礦物質(zhì)配料、或添加礦物螯合劑等等。下一節(jié)將討論這些技術(shù)以及其他一些新的研究工作。

在未來的商業(yè)應(yīng)用中，改善熱穩(wěn)定性的新研究和新方法

乳品研究所資助的研究主要集中在如何提高乳清蛋白的熱穩(wěn)定性方面，以開拓其在食品中更為廣泛的應(yīng)用。研究人員選擇各種方法來改善乳清蛋白的熱穩(wěn)定性，其中包括：通過添加糖、酶交聯(lián)法、礦物質(zhì)螯合法和超聲波法等方法來控制蛋白質(zhì)聚合物的體積；通過分子伴護(hù)、酶水解、靜電斥力、與碳水化合物共軛以及蛋白質(zhì)包埋等來改變?nèi)榍宓鞍祝宰柚咕酆稀?/p>1控制蛋白質(zhì)聚合物的體積

加糖

一些研究人員對加糖和乳清蛋白配料熱穩(wěn)定性之間的關(guān)系展開了研究。現(xiàn)已發(fā)現(xiàn)添加蔗糖可以提高乳清分離蛋白（WPI）和牛血清白蛋白的膠凝溫度和膠凝強度。添加甘油也可改善乳清分離蛋白（WPI）的熱穩(wěn)定性、降低濁度和蛋白膠凝。此外，添加山梨醇可以提高乳清分離蛋白（WPI）的熱變性溫度，并且比乙二醇更有效。在pH值為7時，向10%的β-lg溶液中添加0-55%的山梨醇后并加熱，不會產(chǎn)生膠凝。許多食品在應(yīng)用時都含有糖或糖醇，它們的存在改善乳清蛋白的熱穩(wěn)定性，這是因為它們能有效防止大塊聚合物的形成，在飲料中提供更好的透明度。

酶法交聯(lián)

使用谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶（TG）使某些乳清蛋白和其他蛋白質(zhì)交聯(lián)可以提高熱穩(wěn)定性。在95℃加熱30分鐘條件下，β-乳球蛋白和酪蛋白交聯(lián)后，5%濃度時不會形成凝膠，10%濃度時形成軟凝膠，在pH值為8時可獲得最佳的熱穩(wěn)定性，在pH值為7和100℃的條件下，5%濃度可保持90%的溶解度。用4%和8%濃度的谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶（TG）水溶液在pH值為7.5的條件下處理乳清分離蛋白（WPI）溶液的結(jié)果顯示，溫度從68℃提高到94℃的過程中膠凝強度有所下降。α-乳清蛋白和β-乳球蛋白之間產(chǎn)生的交聯(lián)是廣泛存在的，它們可以構(gòu)建足夠大的聚合物，以防止凝膠網(wǎng)絡(luò)的形成。在pH值為6.4和7.2之間，蛋白質(zhì)濃度為3.5%的條件下，使用谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶（TG）交聯(lián)乳清濃縮蛋白（30%-35%的蛋白質(zhì)）可以使熱穩(wěn)定性提高到90℃ 30分鐘。

本研究是基于以下前提：熱穩(wěn)定性得以改善的主要歸因于α-乳清蛋白和β-乳球蛋白之間的交聯(lián)。另一項最新的研究表明，微生物谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶與乳清分離蛋白（WPI）的交聯(lián)對蛋白質(zhì)的pH和熱穩(wěn)定性是有效的。交聯(lián)明顯提高了β-lg的變性溫度，未經(jīng)處理的樣品變性溫度為71.84℃，而與谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶（TG）反應(yīng)30小時后，變性溫度提高到78.50℃。

礦物質(zhì)螯合

礦物質(zhì)是天然存在于乳清濃縮蛋白和乳清分離蛋白中的。鈣等二價陽離子能夠在兩個相鄰的羧基之間從不同的肽鏈形成一個離子橋，而鈉等單價離子卻不能。在已加熱到96℃的10%乳清分離蛋白（WPI）溶液中添加磷酸鈉，將減少蛋白質(zhì)之間的相互作用。另一項研究采用乙二醇二乙醚二胺四乙酸（EGTA）或乙二胺四乙酸（EDTA）作為螯合劑，有效減少了乳清濃縮蛋白（WPC）和乳清分離蛋白（WPI）水溶液（含量為11%）在pH7.0時的蛋白質(zhì)聚合和膠凝。另一項由乳品研究所資助，由Foegeding進(jìn)行的尚未公布的研究表明，使用檸檬酸鈉、EDTA和蛋白水解物與鈣結(jié)合起來，產(chǎn)生一種蛋白質(zhì)含量為5%，pH值為中性的飲料產(chǎn)品，其熱穩(wěn)定性為90℃時為5分鐘。

超聲波處理

以不同的時間（5分鐘和15分鐘），溫度（20℃，60℃和無溫控）對總固形物含量為6.9%-30.2%，蛋白質(zhì)含量為13.5%-88%的乳清蛋白溶液進(jìn)行超聲波處理。使用15W功率的超聲波，在60℃和無溫控條件下處理總固形物為28.2%和蛋白質(zhì)含量為35.6%的乳清溶液。結(jié)果顯示，濁度降低了90%。用超聲波處理蛋白質(zhì)含量為88%的乳清蛋白溶液時，濁度會上升。這個新的正在申請專利的項目的原理是：由聲空化產(chǎn)生的物理作用力造就了粒徑小、熱穩(wěn)定性和純凈度更好的乳清蛋白。另一項研究表明，如能在80℃溫度下進(jìn)行1分鐘或85℃溫度下進(jìn)行30秒的預(yù)熱處理，并結(jié)合超聲波處理，能顯著提高乳清濃縮蛋白的熱穩(wěn)定性。這種熱穩(wěn)定性在噴霧干燥和復(fù)水后仍能保持。

2控制蛋白質(zhì)聚合

分子伴護(hù)

分子伴護(hù)是一種有助于穩(wěn)定乳清蛋白、防止其解折疊、聚合和沉淀的化合物。酪蛋白具有與其他蛋白質(zhì)相結(jié)合的能力，使其獲得更多的化學(xué)的和熱的穩(wěn)定性以及抗聚合的能力，因此，酪蛋白可以作為分子伴護(hù)。α-酪蛋白可通過疏水表面與部分解折疊蛋白相互作用，防止正常的疏基二硫鍵與其他乳清蛋白易位，并最終聚合起來。這種酪蛋白還可以溶解疏水聚合的蛋白。同時，其伴護(hù)的能力會隨溫度降低得以提升。其他一些研究人員還研究了α-酪蛋白、β-酪蛋白以及kapa-酪蛋白分子伴護(hù)的能力。

β-酪蛋白通過電荷形成一個蛋白質(zhì)復(fù)合物。復(fù)合物的形成可能伴隨可溶性或聚合性乳清蛋白的形成，而且由此產(chǎn)生的化合物小于自我聚合物的乳清蛋白復(fù)合物。較小的復(fù)合物具有更好的可溶性，并且其耐熱性可達(dá)到145℃，會改善溶液的純凈度。對于牛奶濃縮蛋白對乳清蛋白溶液的分子伴護(hù)效果進(jìn)行的評估發(fā)現(xiàn)，在蒸汽加熱條件下處理蛋白質(zhì)含量為10%的代餐飲料是穩(wěn)定的。

酶水解

提高熱穩(wěn)定性的一個常用方法是對乳清蛋白進(jìn)行酶水解。商業(yè)化的用于改善熱穩(wěn)定性水解乳清蛋白（WPH）的水解度一般為5%-10%。水解乳清蛋白（WPH）功能特性的變化是緣于肽的物理特性。一般來說，肽具有較低的分子量，暴露的疏水基團(tuán)以及較多的離子基團(tuán)。通常情況下，與未經(jīng)改變的蛋白相比，水解乳清蛋白（WPH）在溶解度更高、粘度更低，在發(fā)泡、膠凝和乳化性能方面更勝一籌。水解過程中產(chǎn)生的多肽，缺少二級結(jié)構(gòu)。因此在加熱過程中發(fā)生的構(gòu)象的改變很少。水解乳清蛋白（WPH）的物理化學(xué)特性與以下因素有關(guān)：蛋白底物的純度、蛋白底物的預(yù)處理、蛋白水解酶的特異性、水解時所采用的理化條件（pH值、溫度、離子強度、活性）、水解度、酶鈍化采用的技術(shù)（熱處理、酸化或膜濾法）、以及水解的后處理。最近的研究還表明，乳清蛋白的部分水解可提高其熱穩(wěn)定性及其功能性，但過度水解則可能適得其反。

另一個研究項目是在pH值為3.0-4.5的條件下以每8盎司（約227克）含5-35克蛋白的蛋白溶液為試樣進(jìn)行的。通過離心技術(shù)清除溶液中沉淀的乳清蛋白，并將pH值調(diào)整到4.6.利用這項技術(shù)還改善了成品飲料的純凈度。在這項研究中也結(jié)合了酶的使用，通過離心或過濾技術(shù)，在pH值為4.6時，將蛋白質(zhì)分離為水溶液和不溶性部分。為獲得生產(chǎn)酸性和中性飲料所需要的乳清蛋白，研究人員用胰蛋白酶修正多肽片段，使其不會過大而聚合或過小而產(chǎn)生苦味。通過這些方法，使飲料在pH值達(dá)到4.6時仍然具有理想的純凈度和熱穩(wěn)定性。

靜電排斥作用

       乳品研究所資助的一項新的研究工作是在酶解過程中結(jié)合靜電排斥技術(shù)，以提高乳清蛋白的熱穩(wěn)定性和純凈度。這兩種方法均用于修正乳清蛋白的電荷。其中一個方法是在pH值8時，通過琥珀?；磻?yīng)（修改主要的氨基），包埋部分帶正電荷的蛋白質(zhì)。該反應(yīng)能降低基群的數(shù)量，同時增加蛋白質(zhì)的酸度和提高靜電電荷的相斥力。在第二種方法中，酰胺化反應(yīng)阻止帶負(fù)電荷的w-羧基，并將其轉(zhuǎn)換為不帶電荷的氨基酸。本研究確定了最低電荷數(shù)以提高靜電斥力，防止在pH值3.8-4.6時發(fā)生聚合。

溶液1. 在pH值在5.5、6.0和7.0時對溶液進(jìn)行了測試。試驗證明，pH值從5.5提高到7.0時，應(yīng)減少電荷的調(diào)整以防止蛋白質(zhì)聚合，從而生產(chǎn)出澄清的飲料。

與WPI2相比，需要更多的電荷調(diào)整，才能得到純凈的WPI1（上方）。在pH值為5.5時，77%的氨基調(diào)整，才能生產(chǎn)出純凈的WPI1（0.081gSA/g蛋白）。

溶液2. 65%的氨基調(diào)整才能生產(chǎn)出純凈的WPI2（0.064gSA/g蛋白）。

本頁圖2表示了前面所述的琥珀化方法。研究人員通過向兩種不同的、調(diào)整過的乳清分離蛋白（WPI）溶液添加琥珀酸酐（SA），阻止帶負(fù)電荷的羧基。由于電荷數(shù)的增加，在pH值5.5時，對照組的（左側(cè)）和加熱后（右側(cè)）乳清分離蛋白（WPI）溶液的熱穩(wěn)定性和純凈度均得到改善。小瓶上部的數(shù)值是SA與WPI的克數(shù)比率。對照組試樣是在不添加琥珀酸酐（SA）的條件下，使用相同程序制備的不同pH值的試樣。

與碳水化合物共軛

一些研究人員探討了乳清蛋白和多糖的共軛，旨在提高食品應(yīng)用中乳清蛋白的熱穩(wěn)定性。一項研究評估了氯化鈉、硫酸葡聚糖以及β-lg和α-lac的蛋白質(zhì)濃度在pH值6.8時對熱穩(wěn)定性（85℃，15分鐘）的影響。氯化鈉對增加蛋白質(zhì)聚合的影響最大，它會增加濁度和分子大小、降低蛋白質(zhì)溶解度。硫酸葡聚糖在低濃度時可防止蛋白質(zhì)聚合。在隨后的研究中使用硫酸葡聚糖和β-lg（6%的水溶液）在pH值5.6-6.2的條件下，85℃溫度下加熱15分鐘，溶液的濁度得以下降，這是由于降低了β-lg的變性溫度并改變了它的聚合。另一項研究探討了在美拉德反應(yīng)的初始階段，溶液中的乳清分離蛋白（WPI）和葡聚糖之間的共軛反應(yīng)。10%濃度的乳清分離蛋白（WPI）和30%濃度的葡聚糖在pH6.5以及60℃的溫度下共軛反應(yīng)（24小時）可獲得最佳效果。此后又在類似的條件下進(jìn)行了48小時的試驗，檢測乳清分離蛋白（WPI）和葡聚糖復(fù)合物的熱穩(wěn)定性和乳化性能。與對照組相比，在80℃溫度下進(jìn)行純化共軛反應(yīng)30分鐘后，熱穩(wěn)定性得到了明顯的改善，并可在pH值3.2-7.5的范圍內(nèi)保持溶解度，離子強度達(dá)0.05-0.2摩爾，其乳化能力和穩(wěn)定性優(yōu)于阿拉伯樹膠和WPI溶液。

蛋白質(zhì)包埋

初始工作包括包埋前的兩種不同處理方法。一種方法是在微乳化和進(jìn)行熱處理（90℃，20分鐘）前，將5%的WPI和轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶進(jìn)行交聯(lián)。第二種方法是在熱處理前，在微乳化過程中將WPI和轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶進(jìn)行交聯(lián)。這兩種方法所產(chǎn)生的粒子具有不同的粒徑和熱穩(wěn)定性。通過提高轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶濃度、延長交聯(lián)時間，可改善熱穩(wěn)定性。最近的一項研究是利用水/油微乳化技術(shù)形成熱穩(wěn)定的乳清蛋白聚合物。這些納米粒子處于各種表面活性劑中，即可產(chǎn)出熱性能穩(wěn)定、純凈透明的飲料，即使在高濃度的鹽中也沒有問題。

目前，乳品研究所資助的一項擴(kuò)大研究項目是利用各種蛋白質(zhì)的包埋技術(shù)，在要求苛刻的生產(chǎn)條件下，如pH值為酸性和中性下高壓殺菌，生產(chǎn)純凈透明、熱穩(wěn)定的乳清蛋白含量為10%-15%的溶液。

可溶性聚合物的形成

最近發(fā)表的一項研究探討的是如何從WPI和β-lg中形成可溶性聚合物。將7%濃度的蛋白質(zhì)溶液（緩沖至pH值6.8）在90℃溫度下加熱10分鐘，然后在冰浴中冷卻10分鐘。使用氯化鈉溶液將蛋白稀釋到3%后，對未經(jīng)熱處理溶液和經(jīng)過熱處理溶液的鹽類穩(wěn)定性進(jìn)行評價。將蛋白質(zhì)的鹽溶液在90℃溫度下加熱5分鐘，然后在冰浴中冷卻至室溫。在含有鹽分、pH值為中性的環(huán)境中，乳清蛋白的可溶性聚合物的熱穩(wěn)定性有所提高。該研究的工作機制如圖3所示。

由于噴霧干燥，乳清分離蛋白中是存在變性蛋白的。解折疊導(dǎo)致變性蛋白質(zhì)暴露疏水基。負(fù)電荷顯示蛋白質(zhì)的平均電荷。研究人員建議，可利用可溶性聚合物，通過降低聚合物的體積和修正其形狀等措施來提高熱穩(wěn)定性。這些變化可降低濁度和粘度，增加最終配料的溶解度。在鹽液中進(jìn)行加熱，因其較高的負(fù)電荷以及得益于分支少、體積小而獲得的緊湊結(jié)構(gòu)等緣故，可減少二次相互作用的可能性。

熱穩(wěn)產(chǎn)品的應(yīng)用

改進(jìn)乳清蛋白的熱穩(wěn)定性，有利于其在各類食品和飲料中的應(yīng)用。本文引用的許多項目的設(shè)計目標(biāo)是開發(fā)強化蛋白飲料。關(guān)于乳清蛋白在飲料中的應(yīng)用的基礎(chǔ)信息也已出版。盡管研究工作取得了這些進(jìn)展，蛋白飲料的開發(fā)人員仍面臨挑戰(zhàn)。乳清蛋白的研究人員的目標(biāo)是通過開發(fā)新技術(shù)，探索如何解決乳清蛋白的穩(wěn)定性的問題。

在飲料中的應(yīng)用可以說是蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性面臨的最大挑戰(zhàn)，這是因為一些產(chǎn)品開發(fā)者希望獲得高蛋白質(zhì)含量的產(chǎn)品。實現(xiàn)卓越的熱穩(wěn)定性的一個最重要步驟，就是乳清蛋白配料的水合。乳清蛋白配料是粉狀的，需要在良好的水化才能在加熱過程中發(fā)揮最佳性能。最佳的水化法，包括在低于60℃的水中，高速攪拌乳清蛋白配料，在進(jìn)行熱處理前，在緩慢或無攪拌狀態(tài)下進(jìn)行至少30分鐘的水合。高剪切的連續(xù)攪拌會產(chǎn)生泡沫，并使乳清蛋白在預(yù)熱處理時發(fā)生變性。這種變性會導(dǎo)致渾濁或產(chǎn)生粒狀/泛白等質(zhì)感，并在加熱后產(chǎn)生蛋白質(zhì)沉淀。

熱穩(wěn)定性的改善還有助于乳清蛋白在其他強化乳清蛋白的食品中的應(yīng)用，如在高壓殺菌湯料、醬料、焦糖甜點，強化蛋白的冰淇淋和其他一些為延長保質(zhì)期而經(jīng)過高溫處理的食品。乳品研究所資助的研究工作將繼續(xù)致力于應(yīng)用在未來食品和飲料中的乳清蛋白配料功能性的改善。

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網(wǎng)址: 技術(shù)報告：乳清蛋白的熱穩(wěn)定性 http://m.u1s5d6.cn/newsview673927.html